Реферат: Характеристика химического состава организма

Реферат: Характеристика химического состава организма

Реферат

по биологии

на тему:

"Характеристика химического состава организма"

Организм человека имеет следующий химический состав: вода -60-65%, органические соединения - 30-32%, минеральные вещества - 4%.

Наибольшее значение для живых организмов имеют органические соединения. Важнейшими классами органических соединений, входящих в живые организмы, являются белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды.

БЕЛКИ

Белки выполняют в организме очень важные функции. К ним в первую очередь следует отнести: структурную, каталитическую, сократительную, транспортную, регуляторную, защитную, а также энергетическую. На долю белков в среднем приходится 1/6 часть от массы тела человека.

По строению белки - это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белковых молекул могут входить десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения, содержат лишь 20 видов аминокислот Строение 20 разновидностей аминокислот, входящих во все белки, можно отразить следующей формулой:

У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть молекулы, содержащую амино- и карбоксильную группы (выделена пунктирной рамкой). Другая же часть молекулы, обозначенная как радикал (R), у каждой из 20 аминокислот имеет специфическое строение, и аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, образуют длинные неразветвленные цепи - полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды:

Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты.

В состав белковой молекулы входит один или несколько полипептидов.

Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные, водородные, ионные и другие связи.

Эти химические связи могут возникать между остатками аминокислот, которые входят в разные участки одного и того же полипептида или же находятся в разных полипептидах, но обязательно пространственно сближены. В первом случае благодаря таким связям полипептидная цепь принимает определенную пространственную форму. Во втором случае с помощью непептидных связей полипептиды объединяются в белковую молекулу.

В итоге молекула белка является объемным, трехмерным образованием, имеющим определенную пространственную форму. Для удобства рассмотрения пространственного строения молекулы белка условно выделяют четыре уровня ее структурной организации.

Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой и представляет собой последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Фиксируется эта структура прочными пептидными связями. Другими словами, первичная структура характеризует химическое строение полипептидов, образующих белковую молекулу. Каждый индивидуальный белок имеет уникальную первичную структуру.

Второй уровень пространственной организации - вторичная структура - описывает пространственную форму полипептидных цепей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различными нековалентными связями.

Третий уровень пространственной организации - третичная структура - отражает пространственную форму вторичной структуры. Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может укладываться в пространстве в виде глобулы, т. е. имеет шаровидную или яйцевидную форму. Стабилизируется третичная структура слабыми нековалентными связами, а также дисульфидными связями и поэтому является самой неустойчивой структурой.

Пространственная форма всей белковой молекулы получила название конформация. Поскольку в молекуле белка наряду с прочными ковалентными связями имеются еще менее прочные (нековалентные) связи, то его конформация характеризуется нестабильностью и может легко изменяться. Изменение пространственной формы белка влияет на его биологические функции. Конформация, находясь в которой белок обладает биологической активностью, называется нативной. Любые воздействия на белок, приводящие к нарушению этой конформации, сопровождаются частичной или полной утратой белком его биологических свойств. Изменение конформации в небольших пределах обратимо и является одним из механизмов регуляции биологических функций белков в организме.

Четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Четвертичная структура - это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех субъединиц двух типов (а и Р) и имеет строение а2рг- Ассоциация субъединиц в четвертичную структуру приводит к возникновению нового биологического свойства, отсутствующего у свободных субъединиц. Например, формирование четвертичной структуры в ряде случаев сопровождается появлением каталитической активности, которой нет у отдельных субъединиц.

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциация четвертичной структуры является еще одним механизмом регуляции биологических функций белков.

Из всех структур белка кодируется только первичная. За счет информации, заключенной в молекуле ДНК, синтезируются полипептидные цепи (первичная структура). Высшие структуры (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов.

Классификация белков

Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, еще имеется неаминокислотная часть, называемая простетической группой. В зависимости от строения простетической группы выделяют такие сложные белки, как фосфопротеиды (содержат в качестве простетической группы фосфорную кислоту), нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), гликопротеиды (содержат углевод), липопротеиды (содержат липоид), хромопротеиды (содержат окрашенную простетическую группу) и др.

Возможна и другая классификация белков, вытекающая из их пространственной формы. В этом случае белки разделяются на два больших класса: глобулярные и фибриллярные.

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких белков являются альбумины и глобулины плазмы крови.

Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы, у которых длина значительно превышает их диаметр. К таким белкам прежде всего необходимо отнести коллаген - самый распространенный белок у человека и высших животных, на долю которого приходится 25-30% от общего количества белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Этот белок широко распространен в организме, он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, стенках сосудов, мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

По своему строению нуклеиновые кислоты являются полинуклеотидами, состоящими из очень большого количества мононуклеотидов (нуклеотидов). Любой нуклеотид обязательно включает в себя азотистое основание (циклическое соединение, содержащее атомы азота и обладающее щелочными свойствами), углевод и фосфорную кислоту.

Азотистые основания бывают двух типов: пуриновые и пиримидиновые.

К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин, имеющие следующее строение:

Пиримидиновыми основаниями являются урацил, тимин и цитозин:

Углеводом, входящим в состав нуклеотидов, может быть рибоза или дезоксирибоза, находящиеся в циклической форме:

Азотистые основания присоединяются к первому углеродному атому (Cj) углевода. Азотистое основание, связанное с углеводом, называется нуклеозидом.

Нуклеозиды, содержащие аденин и гуанин, называются соответственно аденозин и гуанозин, а нуклеозиды с пиримидиновыми основаниями получили названия: уридин, тимидин и цитидин.

Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, то в название нуклеозида входит еще приставка «дезокси-». Например, нуклеозид, состоящий из аденина и рибозы, называется «аденозин», а нуклеозид, содержащий аденин и дезоксирибозу, носит название «дезоксиаденозин», или в сокращенном виде «д-аденозин».

Фосфорная кислота присоединяется эфирной связью к пятому атому углерода рибозы или дезоксирибозы. Поэтому нуклеотиды можно рассматривать как нуклеозидфосфаты.

Нуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, имеют один остаток фосфорной кислоты, а свободные нуклеотиды могут содержать от одного до трех фосфатных остатков.

Название нуклеотидов состоит из трех частей: название нуклеозида, входящего в данный нуклеотид; числительное, показывающее количество остатков фосфорной кислоты, и слово «фосфат»:

Например, нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и фосфорной кислоты, называется аденозинмонофосфат, или сокращенно АМФ, и имеет следующее строение:

Нуклеотиды, входящие в нуклеиновые кислоты, соединяются друг с другом в длинные полинуклеотидные цепи эфирными связями, идущими от углевода одного нуклеотида к фосфорной кислоте соседнего:

В результате такого связывания образуется длинная цепь, состоящая из чередующихся остатков углевода и фосфорной кислоты. Азотистые основания непосредственно в эту цепь не входят; они как боковые веточки присоединяются к углеводам. Отличаются полинуклеотиды друг от друга длиной (т. е. количеством нуклеотидов) и последовательностью расположения азотистых оснований.

Оказалось, что в одну молекулу нуклеиновых кислот может входить углевод только одного вида - рибоза или дезоксирибоза. На этом основании все нуклеиновые кислоты делятся на два типа: рибонуклеиновые - РНК (содержат рибозу) и дезоксирибонуклеиновые - ДНК (содержат дезоксирибозу). Особенности строения и биологические функции РНК и ДНК отражены в табл. 1.

Таблица 1

Особенности строений и свойства РНК н ДНК

Как видно из таблицы, ДНК имеет более сложное строение. Состоит молекула ДНК из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в спираль вокруг общей оси и образующих двойную спираль (рис. 1).

Один виток каждой спирали содержит 10 нуклеотидов, диаметр двойной спирали около 2 нм. Азотистые основания обеих цепей находятся внутри двойной спирали и соединены друг с другом водородными связями. Связывание (спаривание) азотистых оснований осуществляется строго определенным образом. Аденин всегда соединяется с тимином, а гуанин - с ци-тозином, причем все без исключения основания одной цепи спарены с основаниями второй. Вследствие этого обе нуклеотидные цепи, образующие молекулу ДНК, имеют одинаковую длину и пространственно соответствуют друг другу. Если в каком-то месте одной цепи находится аденин, то обязательно напротив него в другой цепи присутствует тимин, а напротив гуанина всегда располагается цитозин.

Такое пространственное соответствие двух полинуклеотидных цепей ДНК получило название комплементарность.

Принцип комплементарности лежит в основе таких важнейших процессов, как репликация (удвоение молекулы ДНК в процессе клеточного деления), транскрипция (передача генетической информации с молекулы ДНК информационной РНК в процессе синтеза белков) и трансляция (сборка из аминокислот белковой молекулы на рибосомах).

Рис. 1. Схема строения ДНК

УГЛЕВОДЫ

Углеводы - это альдегидоспирты или кетоспирты и их производные. В природе углеводы содержатся главным образом в растениях. В организме человека углеводов около 1%.

Основным природным углеводом является глюкоза, которая может находиться как в свободном виде (моносахарид), так и в составе олигосахаридов (сахароза, лактоза и др.) и полисахаридов (клетчатка, крахмал, гликоген).

Эмпирическая формула глюкозы СбН1206. Однако, как известно, глюкоза может иметь различные пространственные формы (ациклическую и циклические). В организме человека почти вся глюкоза (свободная и входящая в олиго- и полисахариды) находится в циклической а-пиранозной форме:

Свободная глюкоза в организме человека в основном находится в крови, где ее содержание довольно постоянно и колеблется в узком диапазоне от 3,9 до 6,1 ммоль/л (70-110 мг%).

Другим углеводом, типичным для человека и высших животных, является гликоген. Состоит гликоген из сильно разветвленных молекул большого размера, содержащих десятки тысяч остатков глюкозы. Эмпирическая формула гликогена - (С6Н10О5)п (С6Н10О5 - остаток глюкозы).

Гликоген является запасной, резервной формой глюкозы. Основные запасы гликогена сосредоточены в печени (до 5-6% от массы печени) и в мышцах (до 2-3% от их массы).

Глюкоза и гликоген в организме выполняют энергетическую функцию, являясь главными источниками энергии для всех клеток организма.

ЛИПИДЫ

Липиды - группа разнообразных по строению веществ, обладающих одинаковыми физико-химическими свойствами: липиды не растворяются в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях (керосин, бензин, бензол, гексан и др.).

Липиды делятся на жиры и жироподобные вещества (липоиды).

Молекула жира состоит из остатка спирта - глицерина и трех остатков жирных кислот, соединенных сложноэфирной связью

Жирные кислоты, входящие в состав жиров, делятся на предельные, или насыщенные, (не имеют двойных связей) и непредельные, или ненасыщенные, (содержат одну или несколько двойных связей). Наиболее часто в состав природных жиров входят жирные кислоты, содержащие 16 или 18 атомов углерода (насыщенные: пальмитиновая, стеариновая; ненасыщенные: олеиновая, линолевая).

Отличаются друг от друга жиры разного происхождения набором жирных кислот.

Подобно углеводам жиры также являются важными источниками энергии для организма. 1 г жира при полном окислении дает около 9 ккал энергии, в то время как при полном окислении 1 г углеводов или белков выделяется только около 4 ккал. Однако жиры по сравнению с углеводами труднее окисляются и поэтому используются организмом для получения энергии во вторую очередь.

Липоиды являются обязательными компонентами всех биологических мембран. В организме человека имеются три класса липоидов: фосфолипиды, гликолипиды и стероиды.